纳米抗体源自骆驼科动物的重链抗体，成为当前各类生物医学应用中的重要工具。通过构建羊驼纳米抗体噬菌体展示文库并进行抗原筛选，高亲和力的纳米抗体得以获得。在本文中，我们将探讨纳米抗体设计与优化的结构特征、功能属性及相关计算方法。我们分析了它们独特的抗原结合域，并强调了互补决定区（CDR）在目标识别及特异性中的关键作用。

进一步探讨，从生物学的角度看，纳米抗体相比于传统抗体具有多种优势，包括小尺寸、高稳定性以及良好的溶解性。这些特性使其在诊断、治疗和生物传感中成为高效且低成本的抗原捕获工具。

传统抗体呈Y形，由多种结构域组成，而纳米抗体（Nanobodies）则是缺少轻链的抗体片段，首次在1993年于骆驼血清中被发现。相比一般抗体，纳米抗体结合亲和力与单克隆抗体相当，且能够与传统抗体难以接触的隐蔽表位相互作用，例如酶的活性位点和SARS-CoV-2的刺突蛋白中的表位。

纳米抗体含有免疫球蛋白样的β-夹层结构，提供了结构稳定性。其构成由三个互补决定区（CDR）组成，尤其是CDR3区在结合特异性中扮演重要角色。纳米抗体的CDR3部分通常较长，占据的结构空间比常规抗体更大，进而扩展了其结合能力。

纳米抗体的其他组成部分由框架区构成，其结构更为保守，确保了其单体状态并减少了自我结合的可能性。与传统抗体相比，纳米抗体具备小分子量（约12-15kDa）、优秀的稳定性和良好的生物兼容性。更重要的是，纳米抗体可通过经济高效的细菌表达系统大量生产，同时也能通过真核表达系统获得更高的生物活性。

由于这些显著的特性，纳米抗体逐渐取代传统抗体，成为生物医学研究中的新型工具。例如，它们可用于稳定蛋白的构象、调控G蛋白偶联受体，并在抗病毒研究中展现了巨大的潜力。特别是在COVID-19疫情期间，许多研究开始探索纳米抗体作为抗病毒剂的可能性。

值得一提的是，纳米抗体被设计用于特异性靶向SARS-CoV-2刺突蛋白的受体结合域，阻止了病毒与宿主细胞ACE2的结合，从而具备中和病毒感染的能力。

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